ARCHI-PEX

Laboratoire Commun Auto-Assemblage et Formulations de Peptides Thérapeutiques

Archipex
  1. Histoire
  2. Objectifs
  3. Personnels à Rennes
  4. Localisation
  5. Un plateau technique en caractérisation de structures
  6. Partenaires et soutiens financiers
  7. Principales publications

Partenaire Industriel: IPSEN Pharma Dreux

Partenaires Académiques :
+ CNRS
+ Université de Rennes 1
+ CEA Saclay

Création : 1er octobre 2014

Histoire

Le Laboratoire Commun Archi-Pex est le développement d'une collaboration fructueuse depuis les années 2000 entre l'équipe animée par Franck Artzner (IPR, UMR6251, Rennes), sa collègue Maité Paternostre (I2BC, UMR 9198) et les laboratoires pharmaceutiques IPSEN. Les projets se sont concentrés sur l'étude et la compréhension de la physicochimie des assemblages du Lanréotide et de la Triptoreline. Les travaux effectués dans ce contexte ont donné lieu i) à la mise sur le marché d'un médicament, ii) 3 brevets et iii) 14 articles, dont 6 dans des journaux de très forts impacts : 2 PNAS, 2 JACS, 1 Nature Materials et 1 Nature Communications dans le cadre du LabCom.

Objectifs

Le Laboratoire Commun Archi-Pex est fondé sur la double complémentarité industrie/ académique et pharmacie/physico-chimie. L'idée originale sur laquelle est basé ce laboratoire est qu'un principe actif peut réaliser sa propre formulation en formant spontanément un gel. Ce principe a été validé sur la Somatuline Autogel® commercialisée dans plus de 50 pays. Le grand intérêt de cette formulation est une libération contrôlée permettant la présence du principe actif dans le sang plus d'un mois après l'injection. Le Labcom ArchiPex se concentre depuis trois ans sur le Lanreotide, avec pour objectifs industriels de :
•SE DIFFERENCIER de potentiels génériques, pour ce médicament mis sur le marché en 2001 en Europe et 2007 aux US en proposant de nouvelles formulations à libération contrôlée.
•INNOVER en proposant de nouvelles formulations retards du Lanréotide et en concevant de nouvelles molécules actives ayant des propriétés d'auto-assemblage.

Principes d'action

Personnels à Rennes

Personnels à l’IPR
Cristelle Mériadec (Ingénieur CNRS)
Franck Artzner (Chercheur CNRS)
Alain Moréac (Ingénieur UR1)
Pierre Bauduin (Chercheur Invité)
Damien Rault (Post-doctorant)
Nadia Halzoun (Doctorante)
Alumni
Enora Prado (Post-doctorante 2015-217)
Thomas Bizien (Post-doctorant 2014-15)
Collaborations à l’IPR
Aziz Ghoufi (Professeur UR1)
Pascal Panizza (Professeur UR1)
Jean-Claude Ameline (Ingénieur CNRS)
Patrick Chasle (Ingénieur UR1)

 

Localisation

Le laboratoire Commun est localisé sur trois sites :
+ L’institut de Physique de Rennes à l’Université Rennes 1
+ Le CEA Saclay
+ Le centre de développement des peptides d’IPSEN de DREUX.
Sites

Un plateau technique en caractérisation de structures

Diffusion des Rayons X, in-house Et sur Synchrotron
Rayons X
SWING (T. Bizien) & PROXIMA1
Microscopies optiques Spectroscopie Infra-Rouge (FTIR)
Microscope
Spectroscope

Partenaires et soutiens financiers

IPSEN
CNRS
ANR
ID2
Rennes Métropole
Rennes 1
CEA
anrt
Région
F.E.D.E.R

Principales publications

7]    C. Valéry, S. Deville-Foillard, C. Lefebvre, N. Taberner, P. Legrand, F. Meneau, C. Meriadec, C. Delvaux, T. Bizien, E. Kasotakis, C. Lopez-Iglesias, A. Gall, S. Bressanelli, M.-H. Le Du, M. Paternostre*, F. Artzner*, Atomic view of the Histidine environment stabilizing higher pH conformations of pH-dependent proteins, Nature Communications, 2015, 6(7771), 1–8.
6]    F. Gobeaux, N. Fay, C. Tarabout, C. Meriadec, F. Meneau, M. Ligeti , D. Buisson , J.-C. Cintrat, F. Besselievre , K.M.H. Nguyen, L. Perrin , C. Valéry , F. Artzner*, M. Paternostre*, Structural role of counterions adsorbed on self-assembled peptide nanotubes, J. Am. Chem. Soc., 2012, 134(1); 723-733.
5]    C. Tarabout , S. Roux , F. Gobeaux , N. Fay, E. Pouget , C. Meriadec , M. Ligeti , D. Thomas , M. IJsselstijn , F. Besselievre , D. Buisson , J.-M. Verbavatz , M. Petitjean , C. Valéry , L. Perrin , B. Rousseau , F. Artzner*, M. Paternostre*, J.-C. Cintrat*, Chemical control of peptide nanotube diameter: a strategy based on the structure of the nanotube, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2011, 108 (19) 7679-7684.
4]    C. Valéry , F. Artzner*, M. Paternostre, Peptide nanotubes :Molecular organisations, self-assembly mechanisms and applications, Soft Matter, 2011, 7(20) 9583-9594. Invited review.
3]    E. Pouget, N. Fay, E. Dujardin, N. Jamin, P. Berthault, L. Perrin, A. Pandit, T. Rose, C. Valéry, D. Thomas, M. Paternostre,* F. Artzner*, Elucidation of the self-assembly pathway of Lanreotide octapeptide into β-sheet nanotubes: role of two stable intermediates, J. Am. Chem. Soc. 2010, 132(12), 4230-4241.
2]     E. Pouget, E. Dujardin, A. Cavalier, A. Moreac, C. Valéry, V. Marchi-Artzner, T. Weiss, A. Renault, M. Paternostre, F. Artzner*, Hierarchical architectures by synergy between dynamical template self-assembly and biomineralization, Nature Materials, 2007, 6, 434-439.
1]     C. Valéry, M. Paternostre, B.Robert, T. Gulik-Krzywicki, T. Narayanan, J.-C. Dedieu, G. Keller, M.-L. Torres, R. Cherif-Cheikh, P. Calvo & F. Artzner*, Biomimetic organization : octapeptide self assembly into nanotubes of viral capsid like dimension, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2003, 100(18), 10258-10262.